TINH SẠCH VÀ KHẢO SÁT MỘT SỐ ĐẶC ĐIỂM CỦA PROTEASE CHỊU KIỀM TỪ BACILLUS SP. SV1 - Sang, Nguyễn Châu; Hà, Nguyễn Thị (Tạp chí Khoa học Đại học Cần Thơ, 2014)
Protease kiềm tính từ Bacillus sp. SV1 đã được tinh sạch bằng phương pháp tủa ammonium sulfate bão hòa ở nồng độ 60%, kết hợp sắc ký trao đổi ion dương SP-streamline và sắc ký trao đổi ion âm Unosphere Q với đệm phosphate pH 7,8. Bằng kỹ thuật SDS-PAGE và điện di nhuộm hoạt tính với cơ chất casein, protease được xác định là một đơn phân và có khối lượng phân tử khoảng 19,2 kDa. Các thí nghiệm khảo sát ảnh hưởng của pH và nhiệt độ lên hoạt tính cho thấy, protease này hoạt động mạnh ở pH tối ưu 9,0 và nhiệt độ tối ưu 45oC. Trong điều kiện thí nghiệm, sự có mặt của 2,5 mM ion Ca2+ làm tăng hoạt tính protease gấp hai lần, bên cạnh đó protease này có thể bị ức chế hoàn toàn bởi 2,0 mM phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF), có khả năng đây là một serine protease.